Proteína presente no veneno da jararaca 'desafia' regra da biologia e intriga cientistas; entenda
A jarastatina, como é conhecida, virou alvo de estudos de pesquisadores brasileiros pela maneira "inusitada" que atua
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Cientistas brasileiros estudam a jarastatina, proteína do veneno da jararaca, cuja organização incomum desafia conceitos tradicionais de biologia molecular e tem potencial para tratamentos médicos inovadores.
Uma proteína extraída do veneno da jararaca tem ajudado cientistas brasileiros a rever um dos conceitos mais tradicionais da biologia molecular. A jarastatina, como é conhecida, foge a uma regra clássica de organização das proteínas e, ainda assim, se mantém estável e funcional no organismo. Esse comportamento desafia modelos consolidados e pode contribuir para o desenvolvimento de terapias contra inflamações, trombose e até mesmo o câncer.
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De nome parecido ao da espécie de cobra, a jarastatina (extraída da Bothrops jararaca) é capaz de se ligar fortemente a diferentes alvos do corpo, incluindo as células do sistema imune e do sangue. Essa capacidade faz com que a proteína tenha um grande potencial em tratamentos de saúde.
No entanto, o que intriga ainda mais os cientistas não é apenas onde a jarastatina atua, mas o modo como ela funciona.
Como as proteínas costumam funcionar no corpo?
Para entender qual é o grande diferencial no funcionamento da jarastatina, é importante saber como as proteínas costumam funcionar no organismo em estado "normal".
Para se ter uma noção, as proteínas são responsáveis por cerca de 15% a 20% do peso total do corpo humano e estão presentes em todas as nossas células. Boa parte delas dá suporte a tecidos como músculos, pele e cabelos. Já outras atuam na transmissão de sinais entre as células ou participam de reações químicas essenciais para a digestão, a respiração e a produção de energia.
Para funcionar corretamente em suas funções, cada proteína precisa assumir uma forma específica, como as peças de um quebra-cabeça. É essa estrutura que permite que ela “reconheça” outras moléculas e cumpra seu papel no organismo.
Em caso de mutações, por exemplo, esse processo falha. Quando isso ocorre, a proteína pode deixar de funcionar ou passar a interagir de maneira errada, o que está associado a diversas doenças.
Já o "encaixe perfeito" não acontece ao acaso. Ele depende de diferentes forças químicas que mantêm a proteína estável, como atrações entre cargas opostas e pequenos encaixes entre átomos próximos, ao mesmo tempo em que outras forças evitam contatos inadequados.
Como as proteínas atuam em um ambiente rico em água, essa característica também influencia diretamente sua forma. Em geral, as regiões que não “se dão bem” com a água ficam protegidas no interior da molécula, em um mecanismo conhecido como efeito hidrofóbico.
Por outro lado, as partes mais compatíveis permanecem expostas. Essa disposição ajuda a manter a proteína estável e pronta para interagir com seus alvos.
Proteína com 'fator surpresa'
A jarastatina é o "filho rebelde". Se no modelo tradicional existe um núcleo para proteger as regiões que “não se dão” com água, no caso da proteína extraída do veneno da jararaca essas áreas ficam expostas na superfície.
Em tese, isso comprometeria sua estabilidade, já que proteínas com esse tipo de organização tendem a se aglomerar, perder a solubilidade ou deixar de funcionar corretamente. Surpreendentemente, não é bem o que ocorre com a jarastatina. Mesmo com regiões sensíveis expostas, ela se mantém altamente solúvel e estável.
O contraste entre o que a teoria prevê e o que acontece na prática levou pesquisadores do Instituto de Bioquímica Médica (IBqM) da Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), do Centro Nacional de Biologia Estrutural e Bioimagem (CENABIO) e do Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem (INCT-INBEB) a investigar como isso é possível.
O ponto de interrogação a ser respondido é: de que forma essa proteína consegue preservar sua função em ambientes biológicos tão complexos?
Dentro e fora das células, as proteínas não interagem apenas com a água, mas disputam espaço com uma enorme diversidade de moléculas, como outras proteínas, carboidratos e ácidos nucleicos. Entender como a jarastatina reconhece seus alvos no meio desse “trânsito molecular” se tornou um dos focos centrais das pesquisas.
Em vez de analisar apenas ligações fortes e estáveis, os estudos passaram a observar interações iniciais e transitórias, conhecidas como “complexos de encontro”. São contatos breves, em que as proteínas se aproximam, se reconhecem e avaliam a compatibilidade antes de formar associações mais duradouras e funcionais.
Mapeamento e o papel inesperado da água
Para entender como a jarastatina consegue manter sua estabilidade, os pesquisadores recorreram a técnicas avançadas de análise estrutural. Entre elas está a Ressonância Magnética Nuclear (RMN), que permite observar, em escala microscópica, como as proteínas se organizam e interagem com a água ao seu redor.
Publicados recentemente no Journal of Biological Chemistry, os resultados mostraram que a proteína adota uma estratégia pouco comum para lidar com regiões sensíveis ao contato com a água. Em vez de escondê-las completamente, a jarastatina reorganiza essas áreas de forma a reduzir seus efeitos negativos e, nesse processo, a água deixa de ser um obstáculo para assumir um papel ativo no funcionamento da molécula.
Embora algumas dessas regiões estejam expostas na superfície da proteína, elas não permanecem dispersas. Ao contrário, ficam agrupadas em pontos específicos, formando estruturas compactas que funcionam como áreas de contato temporárias.
Esses agrupamentos, chamados de "clusters hidrofóbicos de superfície", facilitam o reconhecimento entre moléculas mesmo em um ambiente celular cheio de interferências.
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A descoberta mais animadora é que a própria água contribui para a estabilidade desse arranjo. Ao redor dessas regiões, é formada uma camada organizada de hidratação, que atua como uma proteção microscópica. Na prática, essa “blindagem” cria uma área estável na superfície da proteína, com função semelhante ao núcleo interno de proteínas tradicionais, só que posicionada do lado de fora.
